阿尔茨海默病 （AD） 在神经病理学上的特征为由β-淀粉样蛋白 （Aβ） 和tau蛋白异常积累分别形成胞外和胞内淀粉样蛋白沉积物。 最近使用高分辨率的单颗粒冷冻电镜 （cryo- EM） 解析了从死后AD脑中纯化出来的不同于体外制备的Aβ 1-42 原纤维结构 【1-3】 ，tau蛋白丝的原子结构表明tau在AD中形成成对的螺旋细丝 （PHF） 和直细丝 （SF） 的独特超微结构多晶型 【4】 。 然而，人脑组织中Aβ和tau的天然分子结构和组织仍然未知。
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